Inny tytuł:

Thermostability conditions and catalytic characterization of isocitratedehydrogenase from Bacillus licheniformis

Wydawca:

Komitet Biotechnologii PAN ; Instytut Chemii Bioorganicznej PAN

Abstrakt:

The NADP+ - dependent isocitrate dehydrogenase (IDH) from Bacilluslicheniformis was partially purified using ammonium sulphate fractionation andgel filtration on Sephadex G-200 column. The enzyme preparation had specificactivity of 1.52 U mg ’. The temperature optimum for the IDH activity was about59°C. The Arrthenius activation energy was determined to be 65.3 kj/mol below47°C, and 18.3 kJ/mol above this temperature. The IDH activity at 65°C wasmuch protected by isocitrate and magnesium, but no NADP+. Manganese ionswere more efficient activators ofthe enzyme than Mg^+. Calcium ions rather inhibited the IDH. The Km values for DL-isocitrate and NADP+ in phosphate buffer(pH 7.4) at 20°C were 85.5 and 4.9 pM, respectively: at 58°C the correspondingvalues were 181.5 and 69.3 pM.

Czasopismo/Seria/cykl:

Biotechnologia, vol.54, 3 (2001)-.

Tom:

54

Zeszyt:

3

Strona pocz.:

219

Strona końc.:

230

Szczegółowy typ zasobu:

Artykuł

Format:

application/pdf

Identyfikator zasobu:

0860-7796 ; oai:rcin.org.pl:138907 ; IChB B-50

Źródło:

Biblioteka Instytutu Chemii Bioorganicznej PAN

Język:

pol

Język streszczenia:

eng

Zakres czasowy:

1988-2010

Prawa:

Licencja Creative Commons Uznanie autorstwa-Na tych samych warunkach 4.0

Zasady wykorzystania:

-

Digitalizacja:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

Lokalizacja oryginału:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

Dofinansowane ze środków:

Program Operacyjny Polska Cyfrowa, lata 2014-2020, Działanie 2.3 : Cyfrowa dostępność i użyteczność sektora publicznego; środki z Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego oraz współfinansowania krajowego z budżetu państwa

Dostęp:

Otwarty