• Wyszukaj w całym Repozytorium
  • Piśmiennictwo i mapy
  • Archeologia
  • Baza Młynów
  • Nauki przyrodnicze

Szukaj w Repozytorium

Jak wyszukiwać...

Wyszukiwanie zaawansowane

Szukaj w Piśmiennictwo i mapy

Jak wyszukiwać...

Wyszukiwanie zaawansowane

Szukaj w Archeologia

Jak wyszukiwać...

Wyszukiwanie zaawansowane

Szukaj w Baza Młynów

Jak wyszukiwać...

Wyszukiwanie zaawansowane

Szukaj w Nauki przyrodnicze

Jak wyszukiwać...

Wyszukiwanie zaawansowane

Projekty RCIN i OZwRCIN

Obiekt

Tytuł: Badanie oddziaływań ludzkich białek Hsp90 z białkami substratowymi i pomocniczymi

Twórca:

Synoradzki, Kamil

Data wydania/powstania:

2016

Typ zasobu:

Tekst

Współtwórca:

Bieganowski, Paweł (Promotor)

Wydawca:

Instytut Medycyny Doświadczalnej i Klinicznej im. M. Mossakowskiego PAN

Miejsce wydania:

Warszawa ; Warszawa

Opis:

Bibliogr. zawiera 116 pozycji ; 83 s.: il., wykr.; 30 cm

Uzyskany tytuł:

doktor

Stopień studiów:

2

Dyscyplina :

biologia medyczna

Instytucja nadająca tytuł:

Instytut Medycyny Doświadczalnej i Klinicznej im. M. Mossakowskiego PAN

Abstrakt:

Białka opiekuńcze odgrywają istotną rolę w komórce w warunkach fizjologicznych i związanych ze stresem. Należące do tej klasy Hsp90 jest zaangażowane w wiele procesów komórkowychh, w trakcie których oddziałuje z białkami nazwanymi klientami.Hsp90 zapewnia prawidłową aktywność i stabiliizację tym białkom. Aktywność opiekuńcza Hsp90 zależy od hydrolizy ATP i podlega regulacji przez białka zwane pomocniczymi. W cytozolu ludzkich komórek współwystępujących dwie izoformy Hsp90 nazwano alfa i beta, które pomimo, że są kodowane przez różne geny, posiadają bardzo podobną sekwencję aminokwasową. Celem podjętej pracy było poszukiwanie różnic między ludzkimi cytoplazmatycznymi izoformami Hsp90. Starano się określić, które fragmenty ludzkiego Hsp90 mogą być odpowiedzialne za preferencyjną intrtakcję z białkami pomocniczymi i białkami-klientami. Oddziaływanie charakterystyczne dla izoformy Hsp90 z białkami pomocniczymi takimi jak p23 oraz Aha1, jest związane z jej środkową domeną, podczas gdy N-końcowa domena Hsp90 beta jest decydująca w oddzaływaniu z białkami-klientami cIAP.

Szczegółowy typ zasobu:

PhD Dissertations

Format:

application/pdf

Identyfikator zasobu:

oai:rcin.org.pl:67989

Źródło:

IMDiK PAN, sygn. ZS 373 ; kliknij tutaj, żeby przejść

Język:

pol ; pol

Prawa:

Licencja Creative Commons Uznanie autorstwa-Użycie niekomercyjne 4.0

Zasady wykorzystania:

-

Digitalizacja:

Instytut Medycyny Doświadczalnej i Klinicznej im. M. Mossakowskiego Polskiej Akademii Nauk

Lokalizacja oryginału:

Biblioteka Instytutu Medycyny Doświadczalnej i Klinicznej im. M. Mossakowskiego PAN

Dofinansowane ze środków:

Program Operacyjny Polska Cyfrowa, lata 2014-2020, Działanie 2.3 : Cyfrowa dostępność i użyteczność sektora publicznego; środki z Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego oraz współfinansowania krajowego z budżetu państwa

Dostęp:

Otwarty

Kolekcje, do których przypisany jest obiekt:

Data ostatniej modyfikacji:

5 sty 2023

Data dodania obiektu:

24 sty 2019

Liczba pobrań / odtworzeń:

2270

Wszystkie dostępne wersje tego obiektu:

https://rcin.org.pl/publication/88893

Wyświetl opis w formacie RDF:

RDF

Wyświetl opis w formacie RDFa:

RDFa

Wyświetl opis w formacie OAI-PMH:

OAI-PMH

×

Cytowanie

Styl cytowania:

Ta strona wykorzystuje pliki 'cookies'. Więcej informacji